.

Биохимия мышечного сокращения

Язык: русский
Формат: реферат
Тип документа: Word Doc
0 340
Скачать документ

Новосибирский государственный педагогический университет

Реферат по предмету

«Биохимия»

на тему:

«Биохимия мышечного сокращения»

Выполнил: студент 3 курса ЕГФ

отделения «Валеология», гр. 1А

Литвиченко Е.М.

Проверил: Сайкович Е.Г.

г. Новосибирск 2000 г.

Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан
не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть
даже более важным – это раскрытие механизма превращения электрической
энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.

Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в
сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна.
Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы – особым
образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки.
Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух
типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин,
а тонких – актин. Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех
сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение
показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей
в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер –
участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя
пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой
М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в
свою очередь прикреплены к Z-пластинам.

Рис.

Сокращение происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых
миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания актиновых нитей
между миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение
достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые
нити, приближаются к концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер
укорачивается на 25-50 %.

Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн
и трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных
трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются.

Строение миозиновых нитей.

Миозиновые нити образованы белком миозином, молекула которого содержит
две идентичные тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой около
200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на
большей части своей длины имеет конформацию (-спирали, и обе тяжелые
цепи скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С
противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи,
вместе с глобулярной формой этих концов цепи они образуют «головки»
молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом
продольно, образуя пучки, головки молекул при этом располагаются
кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки
соединяются между собой «хвост в хвост». Каждая миозиновая нить содержит
около 400 молекул миозина.

Рис.1 Рис.2

Строение актиновых нитей.

В состав актиновых нитей входят белки актин, тропомиозин и тропонин.
Основу составляют молекулы актина. Сам белок актин – глобулярный белок с
молекулярной массой 43 000 и шарообразной формой молекулы. Нековалентно
соединяясь, глобулярный актин образует фибриллярный актин, напоминая по
форме две скрученные между собой нитки бус.

молекулы актина

молекулы тропонина молекулы тропомиозина

Другой белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму
палочек, он располагается вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного
актина, вдоль нее. Размер его в длину в 8 раз больше размера
глобулярного актина, потому одна молекула тропомиозина контактирует
сразу с семью молекулами актина и концами связаны друг с другом, образуя
третью продольную спирально закрученную цепочку.

Третий белок актиновых нитей – тропонин – состоит из трех разных
субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином
и тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится
одна молекула тропомиозина, кроме того одна из его субъединиц содержит
Ca-связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам,
тоже белковым структурам.

Механизм сокращения мышцы.

Сокращение мышц есть результат укорочения каждого саркомера,
максимальное укорочение саркомера достигается тогда, когда Z-пластинки,
к которым прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам
миозиновых нитей.

В сокращении мышц у актиновых и миозиновых нитей свои роли: миозиновые
нити содержат активный центр для гидролиза АТФ, устройство для
превращения энергии АТФ в механическую энергию, устройство для сцепления
с актиновыми нитями и устройства для восприятия регуляторных сигналов со
стороны актиновых нитей, актиновые нити имеют механизм сцепления с
миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.

Сокращение мышцы включается потенциалом действия нервного волокна,
который через нервно-мышечный синапс при посредстве медиатора
трансформируется в потенциал действия сарколеммы и трубочек Т-системы.
Ответвления трубочек окружают каждую миофибриллу и контактируют с
цистернами саркоплазматического ретикулума. В цистернах в значительной
концентрации содержится Ca. Потенциал действия, поступающий по
трубочкам, вызывает высвобождение ионов Ca2+ из цистерн
саркоплазматического ретикулума. Ионы Ca2+ присоединяются к
Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии ионов Ca2+ на
мономерах актиновых нитей открываются центры связывания миозиновых
головок, причем по всей системе тропонин – тропомиозин – актин. Как
результат этих изменений – миозиновая головка присоединяется к
ближайшему мономеру актина.

Головки миозина обладают высоким сродством к АТФ, так что в мышце
большинство головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки
миозина к актину, активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и
фосфат покидают активный центр, что приводит к изменению конформации
миозина: возникает дополнительное напряжение, стремящееся уменьшить угол
между головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в
направлении М-линии. Поскольку миозиновая головка соединена с актиновой
нитью, то, наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же
направлении и актиновую нить.

АДФ, высвобождаемые с множества головок проходят следующую
трансформацию:

2 АДФ ( АТФ + АМФ

Освобожденные от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ в связи с его
высоким сродство, о чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ
уменьшает сродство миозиновой головки с актиновыми нитями и миозин
возвращается в исходное состояние. Далее повторяется весь цикл с самого
начала, но поскольку в предыдущем цикле актиновая нить за счет своего
движения приблизила Z-пластинку, то та же самая головка миозина
присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.

Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно,
втягивая таким образом актиновую нить.

Источники энергии мышечного сокращения.

Скелетная мышца, работающая с максимальной интенсивностью, потребляет в
сотни раз больше энергии, чем покоящаяся, причем переход от состояния
покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли секунды. В
связи с этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения
скорости синтеза АТФ в очень широких пределах.

Как уже упоминалось при мышечном сокращении большое значение имеет
процесс синтеза АТФ из АДФ, высвобождаемых из миозиновых головок. Это
происходит при помощи, имеющегося в мышцах высокоэнергетического
вещества креатинфосфата, которое образуется из креатина и АТФ при
действии креатинкиназы:

NH NH

II II

C-NH2 C-NH-PO3H2

I I

N-CH3+АТФ ( N-CH3 + АДФ

I I

CH2 CH2

I I

COOH COOH

Креатин Креатинфосфат

Эта реакция легко обратима и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое
включение мышц в работу на ранних этапах. При продолжении нагрузки роль
такого энергетического обеспечения снижается, а на его замену приходят
гликогеновые механизмы обеспечения большим количеством АТФ.

Библиография:

Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983

Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980

А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985

Две легкие цепи

Две тяжелые цепи

Зона М-линии

Нашли опечатку? Выделите и нажмите CTRL+Enter

Похожие документы
Обсуждение

Оставить комментарий

avatar
  Подписаться  
Уведомление о
Заказать реферат!
UkrReferat.com. Всі права захищені. 2000-2020