.

Общие пути обмена аминокислот. Пути обезвреживания аммиака в организме

Язык: русский
Формат: реферат
Тип документа: Word Doc
1 407
Скачать документ

5

Министерство здравоохранения Российской Федерации

Саратовский Государственный Медицинский Университет

Кафедра биохимии

Реферат на тему

Общие пути обмена аминокислот.

Пути обезвреживания аммиака в организме

Работу выполнила

студентка 12 группы

II курса пед/ф-та

Пасько
С.П..

Саратов 2004

Промежуточный обмен аминокислот в тканях.

Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других
питательных веществ в организме, включает катаболические (распад до
конечных продуктов) и анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а
также ряд других специфических превращений, сопровождающихся
образованием биологически активных веществ. Условно промежуточный
метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и
индивидуальные превращения отдельных аминокислот.

Общие пути обмена аминокислот.

Общие пути превращения аминокислот включают реакции
дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и
рацемизации. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов,
физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров
аминокислот для построения клеточной оболочки.

· Дезаминирование ( отщепление аминогруппы) – существует четыре типа
реакций, катализируемых своими ферментами:

1. Восстановительное дезаминорование ( +2H+)

2. Гидролитическое дезаминированиие (+H2О)

3. Внутримолекулярное дезаминирование

4. Окислительное дезаминирование (+1/2 О2)

Во всех случаях NH2- группа аминокислоты высвобождается в
виде аммиака. Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные
кислоты, окикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и
большинства микроорганизмов преобладающим типом реакций является
окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина,
который подвергается внутримолекулярному дезаминированию.

Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их ферментов
в животных тканях и печени человека открыты также три специфических
фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-?- лиаза),
катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и
цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в качестве
кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и б-
кетобутират, аммиак и сероводород.

· Трансаминирование – реакции межмолекулярного переноса аминогруппы
(NH2) от аминокислоты на б-кетокислоту без промежуточного образования
аммиака (глутамат+ пируват =

б-кетоглутарат + аланин). Впервые эти реакции были открыты в 1937г. А.Е.
Браунштейном и М.Г. Крицман. Реакции трансаминирования являются
обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают при
участии специфических ферментов – аминотрансфераз (трансамниназ).
Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но
наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен
дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное
участие принимает кофермет трансминаз – пиридоксальфосфат (производное
витамина В6). Для реакций трансаминирования характерен общий механизм.
Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не на б -кетокислоту,
а на кофермент; образовавшееся промежуточное соединение (шиффово
основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, приводящим к
освобождению б-кетокислоты и пиридоксамнофосфата. Последний на втолрой
стадии реагирует с любой другой б-кетокислотой, что через те же стадии
приводит к синтезу новой аминокислоты и пиридоксальфосфата.

· Декарбоксилирование – отщепление карбоксильной группы в виде СО2,
образующиеся продукты реакции называются биогенными аминами, они
оказывают сильное фармакологическое действие на множество функций. Эти
реакции являются необратимыми, они катализируютя специфическими
ферментами – декарбоксилазами аминокмлот- которые в качестве кофермента
содержат пиридоксальфосфат ( кроме гистидиндекарбоксилазы и
аденозилдекарбоксилазы – содержат остаток пировиноградной кислоты в
качестве кофермента). В живых организмах открыты четыре типа
декарбоксилирования аминокислот.

1. б-декарбоксилирование – характерно для тканей животных: от
аминокислот отщепляется соседняя от б-углеродного атома карбоксильная
группа.

2. щ-декарбоксилирование- свойственно микроорганизмам

3. декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования.
Образуется альдегид и новая аминокислота, соответствующая исходной
кетокислоте.

4. Декарбоксилирование, связанное с реакцией конденсацией двух молекул:

Обезвреживание аммиака в организме.

В организме человека подвергается распаду около 70г аминокислот в сутки:
при этом освобождается большое количество аммиака, являющегося
высокотоксичным соединением. Поэтому крнцентрация аммиака должна
сохраняться на низком уровне (в норме уровень его не превышает 60
мкмоль/л). Концентрация аммиака 3 ммоль/л является летальной.

Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака в мозге, сетчатке,
почках и мышцах, является биосинтез глутамина( и, возможно, аспарагина).
Поскольку глутамин и аспарагин с мочой выделяются в небольших
количествах, было высказано предположение, что они выполняют скорее
транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме.

Часть аммиака легко связывается с б-кетоглутаровой кислотой благодаря
обратимости глутаматдегидрогеназной реакции; при синтезе глутамина
связывается ещё 1 молекула, т.о. нейтрализуются две молекулы аммиака:

Орнитиновый цикл мочевинообразования.

Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме является
биосинтез мочевины (в основном,в печени).Она выводится с мочой в
качестве главного конечного продукта белкового, соответственно
аминокислотного, обмена. На долю мочевины приходится до 80-85% всего
азота мочи. Реакции синтеза мочевины, представлены в виде цикла,
получившего название орнитинового цикла мочевинообразования Кребса.

· На первом этапе синтезируется макроэргическое соединение
карбамоилфосфат – это метаболически активная форма аммиака, используемая
в качестве исходного продукта для синтеза ряда других азотистых
соединений.

· На втором этапе цикла мочевинообразования происходит конденсация
карбамоилфосфата и орнитина с образованием

цитруллина; реакцию катализирует орнитинкарбамоилтрансфераза:

На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух
последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая,
сводится к конденсации цитруллина и аспаргиновой кислоты с образованием
аргининосукцината ( эту реакцию катализирует
аргининосукцинат-синтетаза). Аргининсукцинат распадается во второй
реакции на аргинин и фумарат поддействием аргининосукцинат-лиазы.

На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под
действием аргиназы. Суммарная реакция синтеза мочевины без учёта
промежуточных продуктов:

Это энергетически выгодная реакция, поэтому процесс всегда протекает в
направлении синтеза мочевины.

В состоянии азотистого равновесия организм человека потребляет и
соответственно выделяет примерно 15 г азота в сутки; из экскретируемого
с мочой количества азота на долю мочевины приходится около 85% ,
креатинина-около 5%, аммонийных солей – 3%, мочевой кислоты-1% и на
другие формы-около 6%.

Типы азотистого обмена. А м м о н и о т е л и ч е с к и й т и п , при
котором главным конечным продуктом азотистого обмена является аммиак,
свойствен рыбам. У р е о т е л и ч е с к и й т и п обмена – основным
конечным продуктом обмена белков является мочевина, характерен для
человека и животных. У р и к о т е л и ч е с к и й т и п – главным
конечным продуктом обмена является мочевая кислота, характерен для птиц
и рептилий.

Похожие документы
Обсуждение
    Заказать реферат
    UkrReferat.com. Всі права захищені. 2000-2019