.

Белки

Язык: русский
Формат: реферат
Тип документа: Word Doc
43 429
Скачать документ

Синтез белков.

Расщепление.

Расщепление в желудке (кислая среда).

Всасывание в тонком кишечнике.

На нужды организма: CO2, Н2О, NH3
-выведение.

(аминокислоты выстраиваются в

различные последовательности).

Жиры Углеводы.

белки

(алиментарная дистрофия – необратимая)

Весь синтез белков состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции.

Транскрипция – процесс считывания, синтез РНК, осуществляемый РНК
полимеразой. Процесс идёт с одной цепи ДНК. Транскрипция производится
одним или несколькими генами, отвечающих за синтез определённого белка.
У прокариотов этот участок называется опероном.

В начале каждого оперона находится площадка для РНК полимеразы –
промотр – специальная последовательность нуклеотидов РНК, которую
фермент определяет благодаря химическому средству. Присоединяется к
просмотру и начинается синтез иРНК. Дойдя до конца оперона фермент
встречает сигнал (определённую последовательность нуклеотидов), который
означает конец считывания.

Стадии процесса:

Связывание РНК полимеразы с промотором.

Инициация – начало синтеза.

Элонгация – рост цепочки РНК. V=50 нуклеотидов/секунда.

Терминация – завершение синтеза.

Трансляция – происходит в ядре на рибосомах.

Этапы:

Аминокислоты доставляют тРНК к рибосомам. Кодоны шифруют аминокислоты.
На вершине тРНК имеется последовательность трёх нуклеотидов,
компланарных нуклеотидам кодона в иРНК, – антикодон. Фермент определяет
антикодон и присоединяет тРНК аминокислоту.

На рибосоме тРНК переводит с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот.
Далее аминокислоты отрываются от тРНК.

Фермент синтеза присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.

Синтез завершён и готовая цепь отходит от рибосом.

Строение белков.

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены
двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО –
NН –

Дипепетиды

Полипептиды.

Мономерами белков являются аминокислоты.

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой
(-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет
одинаковую часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 – COOH), и
отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой,
или радикалом.

Существуют:

Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные
белки – проламины, белки кровяной плазмы – альбулины и глобулины.

Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие
органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы),
соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды,
шикопротеиды и т. д.

Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.

Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы CH3 – CHNH2 –
COOH

H – O – – CH2 – CHNH2 – COOH

Структура белков.

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения
аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты
сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между
аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь,
называемая пептидной.

Типы структур:

Первичная – определяется последовательностью аминокислот. Из трёх
аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 101300 длиной
каждая не менее 100 остатков, следовательно, продолжается эволюционный
процесс.

Вторичная – спираль, полая внутри, которая удерживается водородными
связями, при этом радикалы направлены наружу.

Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в
клубок. Отрицательно и положительно заряженные R – группы аминокислот
притягиваются и сближают участки белковой цепи, так образуется клубок,
поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -).

Четвертичная структура – некоторые белки, например гемоглобин и инсулин,
состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре.

В человеческом организме около 100000 белков, молекулярная масса которых
от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

История вопроса.

В настоящее время строение и функции большинства белков известны.
История изучения белков началась с исследования Беккари (1878г), который
впервые из пшеничной муки выделил белковое вещество, названное им
”клековиной”.

В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование в белках -N-S-
химических группировок.

В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка.

В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка.

В 1953 г. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в
инсулине (гормон поджелудочной железы), а через 10 лет уже тот же
инсулин был получен путем искусственного синтеза из аминокислот.
Совершенствование методов исследования достигло такого уровня, что в
настоящее время изучение структуры белковой молекулы является
относительно простым делом и для большего количества белков установлено
их строение (аминокислотный состав и аминокислотное строение).

Перспективы.

У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень
сложно выявить структуру молекул белков.

Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был
инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет.
Синтез белков – очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет
количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине
и т.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы
получения пищи.

А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания
микробиологической промышленности по производству искусственных
продуктов питания. Практическое осуществление путей получения такой пищи
ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на
использовании белков растений, например сои, а второе – на использовании
белков продуктов, полученных микробиологическим путем из нефти.

В природе широко представлена автоматическая самосборка надмолекулярных
структур и инициатором ее являются белковые молекулы. Это дает надежду
выяснить закономерности формообразования у растений и животных и понять
молекулярные механизмы, обеспечивающие сходство родителей и детей.

Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более
они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия
тайны жизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых
веществах – вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в
самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая
послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в
развитии биологии и медицины.

Биологическое значение.

Белки входят в состав живых организмов и являются основными
материальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями,
протекающими в организме.

Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в
качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих
исключительно высокой каталитической активностью. Без участия ферментов
не проходит почти ни одна химическая реакция в живом организме.

Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяют
механо – химические процессы в живых организмах, в результате которых
поступающая с пищей химическая энергия непосредственно превращается в
необходимую для движения организма механическую энергию.

Третьей важной функцией белков является их использование в качестве
материала для построения важных составных частей организма, обладающих
достаточной механической прочностью, начиная с полупроницаемых
перегородок внутри клеток, оболочек клеток и их ядер и заканчивая
тканями мышц и различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.

Белки являются необходимой составной частью продуктов питания.
Отсутствие или недостаточное количество их в пище вызывает серьезные
заболевания.

Важную роль в жизнедеятельности играют комплексы белков с нуклеиновыми
кислотами – нуклеопротеиды. Из нуклеопротеидов состоят, в частности,
хромосомы, важнейшие составные части ядра клетки, ответственные за
хранение наследственной информации, а также рибосомы – мельчайшие
частицы протоплазмы, в которых происходит синтез белковых молекул.

Белки

(реферат по химии)

Санкт-Петербург, 2003 год

Список литературы:

Энциклопедия для детей “Аванта+”. Том 17. Химия. Москва 2000.

Ю.А. Овчинников, А.Н. Шамин, «Строение и функции белков», Москва, 1983.

В.Г. Жиряков, «Органическая химия», Москва, 1968.

Общая биология, учебник для 10-11 класса, Москва, 1999.

Это интересно!

Цветные реакции на белки (качественные реакции)

(белок куриного яйца в 100 г воды)

а) ксантопротеиновая: 1 мл раствора + 5-6 капель концентрированной НNO3

ярко – желтый цвет

б) блуретовая: 1-2 мл раствора + щелочь + 2-3 капли CuSO4
красно – фиолетовый цвет.

2) Почему белки боятся тепла.

Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко
разрушаются. Мы знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок
превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает.
Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков
альбумина в яичном белке и казеина (от лат. caseus — «сыр») в молоке.
Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает
нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в
результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При
денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме
функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать
природных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются
организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых
продуктов является денатурация белков.

Ученик:

Учитель:

Класс:

Школа

Нашли опечатку? Выделите и нажмите CTRL+Enter

Похожие документы
Обсуждение

Ответить

Курсовые, Дипломы, Рефераты на заказ в кратчайшие сроки
Заказать реферат!
UkrReferat.com. Всі права захищені. 2000-2020